Relaasje tusken proteïnen, peptiden en aminosoeren
Proteïnen: Funksjonele makromolekulen dy't foarme wurde troch ien of mear polypeptideketens dy't folden ta spesifike trijediminsjonale struktueren fia heliksen, platen, ensfh.
Polypeptideketens: Keatling-like molekulen besteande út twa of mear aminosoeren dy't ferbûn binne troch peptidebiningen.
Aminosoeren: De basisboublokken fan aaiwiten; mear as 20 soarten besteane yn 'e natuer.
Koartsein, aaiwiten binne gearstald út polypeptideketens, dy't op har beurt wer út aminosoeren besteane.
Proses fan proteïnefertarring en opname yn bisten
Foarbehanneling foar de mûle: Iten wurdt fysyk ôfbrutsen troch it kauwen yn 'e mûle, wêrtroch it oerflak foar enzymatyske spiisfertarring tanimt. Omdat de mûle gjin spiisfertarringsenzymen hat, wurdt dizze stap beskôge as meganyske spiisfertarring.
Foarriedige ferdieling yn 'e mage:
Nei't de fragmintearre proteïnen de mage yngeane, denaturearret magezuur se, wêrtroch peptidebannen bleatlein wurde. Pepsine brekt de proteïnen dan enzymatysk ôf yn grutte molekulêre polypeptiden, dy't dêrnei de tinne darm yngeane.
Spiisfertarring yn 'e tinne darm: Trypsine en chymotrypsine yn 'e tinne darm brekke de polypeptiden fierder ôf yn lytse peptiden (dipeptiden of tripeptiden) en aminosoeren. Dizze wurde dan opnommen yn 'e darmsellen fia de aminosoertransportsystemen of it lytse peptidetransportsysteem.
Yn dierfieding ferbetterje sawol proteïne-chelearre spoare-eleminten as lytse peptide-chelearre spoare-eleminten de biobeskikberens fan spoare-eleminten troch chelaasje, mar se ferskille signifikant yn har opnamemeganismen, stabiliteit en tapasbere senario's. It folgjende jout in ferlykjende analyze út fjouwer aspekten: opnamemeganisme, strukturele skaaimerken, tapassingseffekten en geskikte senario's.
1. Absorpsjemeganisme:
| Ferlikingsindikator | Proteïne-chelearre spoare-eleminten | Lytse peptide-chelearre spoare-eleminten |
|---|---|---|
| Definysje | Chelaten brûke makromolekulêre proteïnen (bygelyks hydrolysearre plantproteïne, weiproteïne) as dragers. Metaalioanen (bygelyks Fe²⁺, Zn²⁺) foarmje koördinatebannen mei de karboksyl (-COOH) en amino (-NH₂) groepen fan aminosoerresiduen. | Brûkt lytse peptiden (gearstald út 2-3 aminosoeren) as dragers. Metaalioanen foarmje stabiler fiif- of seislidige ringchelaten mei aminogroepen, karboksylgroepen en sydketengroepen. |
| Absorpsjerûte | Fereaskje ôfbraak troch proteasen (bygelyks trypsine) yn 'e darm yn lytse peptiden of aminosoeren, wêrtroch't de chelearre metaalionen frijkomme. Dizze ioanen komme dan yn 'e bloedstream fia passive diffúzje of aktyf transport fia ionkanalen (bygelyks DMT1, ZIP/ZnT-transporters) op intestinale epitheelsellen. | Kinne as yntakte chelaten direkt opnommen wurde fia de peptidetransporter (PepT1) op intestinale epitheelsellen. Binnen de sel wurde metaalionen frijlitten troch intrasellulêre enzymen. |
| Beperkingen | As de aktiviteit fan spiisfertarringsenzymen net genôch is (bygelyks by jonge bisten of ûnder stress), is de effisjinsje fan proteïne-ôfbraak leech. Dit kin liede ta te betiid fersteuring fan 'e chelaatstruktuer, wêrtroch't metaalionen bûn wurde kinne troch anty-fiedingsfaktoaren lykas fytaat, wêrtroch't it gebrûk ferminderet. | Omgiet kompetitive remming yn 'e darm (bygelyks fan fytinezuur), en de opname is net ôfhinklik fan spiisfertarringsenzymeaktiviteit. Benammen geskikt foar jonge bisten mei in ûnryp spiisfertarringssystem of sike/ferswakke bisten. |
2. Strukturele skaaimerken en stabiliteit:
| Karakteristyk | Proteïne-chelearre spoare-eleminten | Lytse peptide-chelearre spoare-eleminten |
|---|---|---|
| Molekulêr gewicht | Grut (5.000 ~ 20.000 Da) | Lyts (200~500 Da) |
| Chelaatbânsterkte | Meardere koördinaatbiningen, mar komplekse molekulêre konformaasje liedt ta oer it algemien matige stabiliteit. | Ienfâldige koarte peptidekonformaasje makket de foarming fan stabiler ringstrukturen mooglik. |
| Anti-ynterferinsjefermogen | Gefoelich foar ynfloed troch magesoer en fluktuaasjes yn 'e pH-wearde fan 'e darm. | Sterkere soer- en alkalibestriding; hegere stabiliteit yn 'e intestinale omjouwing. |
3. Tapassingseffekten:
| Yndikator | Proteïnechelaten | Lytse peptidechelaten |
|---|---|---|
| Biobeskikberens | Ofhinklik fan 'e aktiviteit fan spiisfertarringsenzymen. Effektyf by sûne folwoeksen bisten, mar de effisjinsje nimt signifikant ôf by jonge of stressfolle bisten. | Troch de direkte opnamerûte en stabile struktuer is de biobeskikberens fan spoare-eleminten 10% ~ 30% heger as dy fan proteïnechelaten. |
| Funksjonele útwreidberens | Relatyf swakke funksjonaliteit, benammen tsjinjend as spoare-elemintdragers. | Lytse peptiden hawwe sels funksjes lykas ymmúnregeling en antioksidantaktiviteit, en biede sterkere synergistyske effekten mei spoare-eleminten (bygelyks, Selenomethionine-peptide leveret sawol seleniumsupplementaasje as antioksidantfunksjes). |
4. Geskikte senario's en ekonomyske oerwagings:
| Yndikator | Proteïne-chelearre spoare-eleminten | Lytse peptide-chelearre spoare-eleminten |
|---|---|---|
| Geskikte bisten | Sûne folwoeksen bisten (bygelyks, ôfmeitsjende bargen, leghinnen) | Jonge bisten, bisten ûnder stress, wettersoarten mei hege opbringst |
| Kosten | Leger (grûnstoffen maklik beskikber, ienfâldich proses) | Heger (hege kosten fan lytse peptidesynteze en suvering) |
| Miljeu-ynfloed | Net-absorbearre dielen kinne útskieden wurde yn 'e feces, wat it miljeu potinsjeel fersmoargje kin. | Hege gebrûkssifer, leger risiko op miljeufersmoarging. |
Gearfetting:
(1) Foar bisten mei in hege needsaak oan spoare-eleminten en in swakke spiisfertarringskapasiteit (bygelyks biggen, hinnen, garnalenlarven), of bisten dy't in rappe korreksje fan tekoarten nedich binne, wurde lytse peptidechelaten oanrikkemandearre as prioriteit.
(2) Foar kostengefoelige groepen mei normale spiisfertarringsfunksje (bygelyks fee en plomfee yn 'e lette ôfmeitsjende faze) kinne proteïne-chelearre spoare-eleminten selektearre wurde.
Pleatsingstiid: 14 novimber 2025
